Krebsbedingter Muskelschwund: MHH-Team identifiziert Protein L3mbtl2
Veröffentlicht am: 16.10.2026 um 01:02 Uhr | Redaktion boerse-global.de
Der fortschreitende Verlust von Muskelmasse zählt zu den schwerwiegendsten Begleiterscheinungen onkologischer Erkrankungen. Ein Forschungsteam der Medizinischen Hochschule Hannover (MHH) um PD Dr. Arnab Nayak hat nun einen molekularen Mechanismus sowie das Protein L3mbtl2 identifiziert, das den krebsinduzierten Muskelschwund stimulieren könnte. Die Ergebnisse der Untersuchung wurden im Fachjournal Cell Death Discovery publiziert.
Die klinische Dimension der krebsinduzierten Kachexie
Die sogenannte tumorinduzierte Kachexie stellt die Onkologie vor erhebliche Herausforderungen. Nach Angaben der Medizinischen Hochschule Hannover betrifft dieser Zustand bis zu 80 Prozent der Krebspatienten.
Zudem ist der massive Abbau von Körper- und Muskelmasse je nach Krebsart für 30 bis 50 Prozent aller krebsbedingten Todesfälle weltweit verantwortlich. Trotz der gravierenden Auswirkungen auf die Lebensqualität und die Überlebenschancen der Betroffenen ist bislang keine heilende Therapie gegen den Muskelschwund verfügbar.
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Molekularer Mechanismus und paradoxe Proteinfunktion
Im Zentrum der an der MHH nachgewiesenen Prozesse steht das Protein L3mbtl2. Wie das Team um PD Dr. Arnab Nayak feststellte, agiert das Molekül in Muskelzellen auf paradoxe Weise: Während L3mbtl2 im Normalfall als Genrepressor fungiert, aktiviert es in diesem Kontext muskelspezifische Gene, die für die Sarkomerstruktur und den Kalziumhaushalt verantwortlich sind.
Kommt es infolge der Krebserkrankung zur Ausschüttung von Entzündungsbotenstoffen wie TNF-alpha und Interferon-gamma, erhöht sich in den Muskelzellen die SUMOylierung über die SUMO-Varianten 2 und 3. Diese chemische Modifikation verändert das Verhalten des Proteins grundlegend.
Die verstärkte SUMO-Markierung löst den Komplex aus L3mbtl2 und Ash2l von der DNA. In der Konsequenz sinkt die Aktivität wichtiger Zielgene, darunter des Gens Atp2a1, welches für den zellulären Kalziumtransport zuständig ist.
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Die Störung dieser DNA-Bindung führt zu einer Herunterregulierung der betroffenen Abschnitte und beeinträchtigt dadurch sowohl die Kalziumhomöostase als auch die Sarkomer-Struktur des Gewebes. Experimentell zeigte sich das Ausmaß dieses Effekts: Bei einer gezielten Reduktion von L3mbtl2 sank die Aktivität von 345 Genen.
Experimentelle Befunde und Grenzen der Übertragbarkeit
Im Labor überprüften die Wissenschaftler mögliche therapeutische Ansatzpunkte zur Unterbrechung dieser Signalkaskade. Eine gezielte Mutation der SUMO-Bindungsstellen konnte die Atp2a1-Aktivität in Zellkulturen zumindest teilweise wiederherstellen. Auch im Tiermodell zeigte sich ein messbarer Effekt: Eine genetische Modifikation der SUMO-Konjugationsstelle korrigierte die Ausprägung der Kachexie bei Tumormäusen teilweise.
Dennoch betonen die Forscher, dass diese Erkenntnisse vorerst Grundlagencharakter haben. Die bisherigen Resultate stammen ausschließlich aus Zellkulturexperimenten sowie aus Untersuchungen an Mäusen. Eine Überprüfung an menschlichen Patienten steht bislang aus, weshalb der Ansatz noch Gegenstand weiterer präklinischer Abklärungen bleibt.
